El CSIC logra la ‘foto’ más precisa de una proteína
Una investigación del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha desarrollado el microscopio más preciso del mundo, con una resolución que supera en hasta 10 veces a la que se había logrado hasta la fecha. Este avance aumenta las posibilidades de aquello que la biología ha negado al ser humano: observar las cosas que, por su pequeño tamaño, el ojo no es capaz de ver.
1) Topografía de una molécula individual de un anticuerpo humano, 2) Mapa de propiedades mecánicas de la misma molécula.
APS 2011
Esta técnica se basa en microscopía de fuerzas, que consiste en el registro topográfico de la superficie a observar. Uno de los responsables del avance, el investigador en el Instituto de Microelectrónica de Madrid del CSIC Ricardo García explica el proceso: “Es como un dedo del grosor de una molécula que recorre el material e interpreta su estructura. No obstante, los dispositivos existentes hasta ahora empleaban una fuerza excesiva que alteraba el material.
El dispositivo desarrollado por el equipo de García es el primero que utiliza una fuerza inferior a la que une las subunidades de las proteínas, por lo que su uso supone una alteración de la estructura. En concreto, la fuerza ejercida por el nanoscopio es de 40 piconewtons (un piconewton equivale a la billonésima parte de un newton, que es aproximadamente la mitad de la fuerza que une a las subunidades que integran una proteína.
Mapa completo
El microscopio del CSIC, cuyo avance ha sido publicado en el último número de la revista Physical Review Letters, tiene otra ventaja añadida con respecto al resto de tecnología actual. Además de obtener una imagen más precisa, el dispositivo es capaz de registrar la flexibilidad de todas las subunidades de la partícula. Para García, el avance es equivalente a “tomar una fotografía del tenista Rafa Nadal que incluya la potencia de cada una de sus extremidades”.
Las proteínas están compuestas por diversas subunidades “vinculadas por enlaces como las piezas de un puzzle”, compara el investigador del CSIC, y añade: “Cada una de ellas tiene una estabilidad mecánica que afecta al conjunto de la partícula y, por tanto, a su funcionamiento”. El avance, por tanto, puede tener importantes implicaciones en el campo de la biomedicina, ya que “podría servir para analizar la progresión de la metástasis en función del cambio de rigidez en las diferentes partes de la célula”, opina García. ”. Las imágenes de alta resolución que esta técnica suministra también podrán ser útiles para determinar la acción de distintos fármacos contra el cáncer.
El dispositivo del CSIC ha sido desarrollado en el marco de un proyecto CONSOLIDER que financia el Ministerio de Ciencia e Innovación y ha dado lugar a una patente que ya está siendo comercializada. El trabajo ha contado con la colaboración de un equipo de investigación de la Universidad Autónoma de Madrid liderado por Julio Gómez.
Publicación original
D. Martínez-Martín, E. T. Herruzo, C. Dietz, J. Gómez-Herrero, and R. García. "Noninvasive Protein Structural Flexibility Mapping by Bimodal Dynamic Force Microscopy." Physical Review Letters.
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