Ácido aspártico

El ácido aspártico o su forma ionizada, el aspartato (símbolos Asp y D) es uno de los veinte aminoácidos con los que las células forman las proteínas. En el ARN se encuentra codificado por los codones GAU o GAC. Presenta un grupo carboxilo (-COOH) en el extremo de la cadena lateral. Su fórmula química es HO₂CCH(NH₂)CH₂CO₂H.

A pH fisiológico, tiene una carga negativa (es ácido); pertenece al grupo de aminoácidos con cadenas laterales polares cargadas. No es un aminoácido esencial ya que puede ser sintetizado por el organismo humano. Su biosíntesis tiene lugar por transaminación del ácido oxalacético, un metabolito intermediario del ciclo de Krebs.

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Metabolismo

Formación de aspartato

El aspartato no es esencial en mamíferos, siendo producido a partir del oxalacetato por una reacción de transaminación. También se sintetiza del dietil sodio eftalimidomalonato, (C₆H₄(CO)₂NC(CO₂Et)₂).

Rutas metabólicas relacionadas

El aspartato participa en la formación de glutamato a través de la glutamato-aspartato transaminasa citosólica.

El aspartato es también un metabolito del ciclo de la urea y participa en la gluconeogénesis.

Inactivación

El mecanismo de inactivación es la recaptación. Se han descrito distintos sistemas de transporte en las membranas neuronales y gliales. En la neurona está el EGAC1, que transporta glutamato y aspartato. En la célula glial está el GLAST (aspartato-glutamato). Estos sistemas de transporte son dependientes de sodio e independiente de cloro.

Receptores

Los receptores para aspartato son un mundo muy complejo. Los hay ionotrópicos y metabotrópicos. Estimula los receptores NMDA, aunque no tan fuertemente como la hace el glutamato.

Funciones

El aspartato forma parte de los aminoácidos que funcionan como neurotransmisores.

Bibliografía

• Dunn, M. S.; Smart, B. W. “DL-Aspartic Acid”Organic Syntheses, Collected Volume 4, p.55 (1963). http://www.orgsyn.org/orgsyn/pdfs/CV4P0055.pdf
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• Philip E. Chen, Matthew T. Geballe, Phillip J. Stansfeld, Alexander R. Johnston, Hongjie Yuan, Amanda L. Jacob, James P. Snyder, Stephen F. Traynelis, and David J. A. Wyllie. 2005. Structural Features of the Glutamate Binding Site in Recombinant NR1/NR2A N-Methyl-D-aspartate Receptors Determined by Site-Directed Mutagenesis and Molecular Modeling. Molecular Pharmacology. Volume 67, Pages 1470-1484.

Véase también

• Neurotransmisor
• Glutamato
• Química orgánica

Enlaces externos

• http://www.biopsicologia.net/fichas/fic-67-3.html