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Acetilcolinesterasa



Acetilcolinesterasa
Identificadores
Símbolo AChE
Símbolos alt. ARAChE; N-AChE; YT
Entrez 43
HUGO 108
OMIM 100740
PDB 1b41
UniProt P22303
Otros datos
Número EC 3.1.1.7
Locus Cr. 7 q22

La acetilcolinesterasa o Colinesterasa en glóbulos rojos (AChE), es una enzima humana de la familia de colinesterasas que se encuentra en los tejidos nerviosos y los glóbulos rojos, cuya función prinicipal es hidrolizar al neurotransmisor acetilcolina.[1] En los glóbulos rojos constituye un antígeno celular llamado Yt.[2]

Características

La enzima acetilcolinesterasa existe en varias isoformas moleculares, cada una con propiedades catalíticas similares, aunque difieren en la forma como se adhieren a la superficie de la membrana celular.[2] Por ejemplo, las variantes neuronales de la AChE tienen actividades enzimáticas indistinguibles entre ellos, pero difieren en su expresión, en el ensamblaje de sus cadenas y en la asociación protéica a nivel de la membrana.[3] El complejo enzimático es codificado por un solo gen en el cromosoma 7 y las formas diferentes de unión a la membrana celular aparecen luego de modificaciones después de la traducción genética,[4] así como por el uso de diferentes promotores del ADN.[3]

Patologías

El modular la actividad de la acetilcolinesterasa es una de las maniobras terapéuticas fundamentadas en aliviar las funciones cognitivas en pacientes con la enfermedad de Alzheimer.[5]

La acetilcolinesterasa es el blanco de los gases nerviosos, los cuales bloquean su acción causando una contracción muscular interminable por todo el cuerpo.

Referencias

  1. ↑ Soreq H, Seidman S (2001). "Acetylcholinesterase--new roles for an old actor.". Nat. Rev. Neurosci. 2 (4): 294-302. DOI:10.1038/35067589.
  2. ↑ a b Entrez Gene: ACHE acetylcholinesterase (Yt blood group). Consultado el 01 de abril, 2008.
  3. ↑ a b Meshorer E, Soreq H (2006). "Virtues and woes of AChE alternative splicing in stress-related neuropathologies.". Trends Neurosci. 29 (4): 216-24. DOI:10.1016/j.tins.2006.02.005.
  4. ↑ Silman I, Futerman AH (1988). "Modes of attachment of acetylcholinesterase to the surface membrane.". Eur. J. Biochem. 170 (1-2): 11-22.
  5. ↑ Pakaski M, Kasa P (2003). "Role of acetylcholinesterase inhibitors in the metabolism of amyloid precursor protein.". Current drug targets. CNS and neurological disorders 2 (3): 163-71.
 
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