Alfred Goodman Gilman, científico estadounidense, nació el 1 de julio de 1941 en New Haven, Connecticut, EE. UU.. Conocimientos adicionales recomendadosLas Proteínas G son un intermediario vital entre la activación de receptores en la membrana plasmática y las acciones en la célula. Rodbell había demostrado en los años 1960 que el GTP estaba involucrado en la señalización de células. Fue Gilman quién realmente descubrió las proteínas que interactuaban con el GTP para iniciar las cascadas de señalización en el interior de la célula. Su padre, Alfred Gilman, era un profesor en Yale University y uno de los autores del libro de texto de farmacología clásica Goodman & Gilman's The Pharmacological Basis of Therapeutics; él eligió el segundo nombre de su hijo en del coautor Louis Goodman. Recibió el Premio Nobel de Fisiología o Medicina compartido con Martin Rodbell, en 1994, por sus trabajos sobre la proteína G y su misión en la comunicación celular. Gilman se graduó en la Universidad de Yale en 1962. Entonces entró en un programa combinado de doctorado en Medicina y Física en la Universidad Case Western Reserve en Cleveland (Ohio) donde estudió con el premio Nobel Earl Sutherland. Gilman se graduó en la Case Western en 1969, entonces hizo sus estudios post-doctorales en el National Institutes of Health con el premio Nobel Marshall Nirenberg desde 1969 hasta 1971. En 1971 el Dr. Gilman se convirtió en profesor en la Universidad de Virginia en Charlottesville(Virginia). En 1981, se convirtió en jefe del Departamento de Farmacología de la Universidad de Texas en Dallas (Texas). Fue elegido miembro de la Academia Nacional de Ciencias de Estados Unidosen 1986. Además del Premio Nobel, ganó el Albert Lasker Award for Basic Medical Research en 1989. En 2005, fue elegido Decano de la Universidad de Texas. Tembién sirve en la mesa de consejeros del Scientists and Engineers for America, una organización enfocada en promover ciencia al gobierno de los Estados Unidos. Artículos claveNorepinefrina estimulada incrementando los niveles cíclicos de AMP en el desarrollo de poblaciones de células neuronales en ratones. Science. 1971 Oct 15;174(6):292. PMID 4330303. La regulación de adenosina mediante el metabolismo cíclico del monofosfato-3',5' en poblaciones de células neuroblastoma. Nature. 1971 Dic 10;234(5328):356-8. PMID 4332686. Modificación fluorescente del monofosfato-3',5': propiedades espectroscópicas y actividad en sistemas enzimáticos. Science. 1972 Jul 21;177(45):279-80. PMID 4339302. El componente regulatorio de la adenilata ciclasa. Purificación y propiedades. J Biol Chem. 1981 Nov 25;256(22):11517-26. PMID 6271754. El componente regulatorio de la adenilata ciclasa. Purificación y propiedades de la proteína eritrocita de los pavos. J Biol Chem. 1981 Dic 25;256(24):12911-9. PMID 6273414. Requisitos para la ADP-ribosilación toxino-dependiente del cólera del componente regulatorio purificado de la adenilata ciclasa. J Biol Chem. 1982 Ene 10;257(1):20-3. PMID 6273425. El nucleotido de la guanina activando el empelzamiento del componente regulatorio de la adenilata ciclasa. Identificación del ligando. J Biol Chem. 1982 Oct 10;257(19):11416-23. PMID 6288684. Los componentes regulatorios de la adenilata ciclasa u la transducina. Una familia de proteínas estructuralmente homólogas al enlace nucleótido de la guanina. J Biol Chem. 1983 Jun 10;258(11):7059-63. PMID 6304074. Las subunidades del componente regulatorio estimulatorio de la adenilata ciclasa. Resolución, actividad y propiedades de las 35.000 subunidades dalton beta. J Biol Chem. 1983 Sep 25;258(18):11361-8. PMID 6309843. Las subunidades del componente regulatorio estimulatorio de la adenilata ciclasa. Resolución de la activación de las 45.000 subunidades dalton - alfa. J Biol Chem. 1983 Sep 25;258(18):11369-76. PMID 6309844. Homologías entre la señal transducida de las proteínas G y los productos de genes ras. Science. 1984 Nov 16;226(4676):860-2. PMID 6436980. Proteínas G y control dual de adenilata ciclasa. Cell. 1984 Mar;36(3):577-9. PMID 6321035. Inhibición del lanzamiento del receptor-mediado de ácido araquidónico por toxinas de la tos ferina. Cell. 1984 Dic;39(2 Pt 1):301-8. PMID 6094010. Clonación molecular del ADN complementario para las subunidades alfa de la proteína G que estimula adenilata ciclasa. Science. 1985 Sep 20;229(4719):1274-7. PMID 3839937. Variantes concatenadas de subunidades alfa de la proteína Gs que activa la la adenilila ciclasa y los canales del calcio.Science. 1989 Feb 10;243(4892):804-7. PMID 2536957. La secuencia de aminoácidoa de la adenilila ciclasa: posible estructura de canal o transporte. Science. 1989 Jun 30;244(4912):1558-64. PMID 2472670. La regulación específica de la adenilila ciclasa por subunidades de proteína G beta gamma. Science. 1991 Dic 6;254(5037):1500-3. PMID 1962211. Inhibición de la adenilila cyclasa por Gi alfa. Science. 1993 Jul 9;261(5118):218-21. PMID 8327893. Subunidades beta gamma de proteína G recombinante que activan el canal potásico atrial de la puerta muscarínica Nature. 1994 Mar 17;368(6468):255-7. PMID 8145826. Estructuras de conformaciones activas de Gi alfa 1 y el mecanismo de hidrólisis GTP. Science. 1994 Sep 2;265(5177):1405-12. PMID 8073283. Construcción de una adenililo-ciclasa soluble activada por el Gs alfa ay la forskolina. Science. 1995 Jun 23;268(5218):1769-72. PMID 7792604. Cambios estructurales terciarios y cuaternarios en Gi alfa 1 inducidos por hidrólisis GTP. Science. 1995 Nov 10;270(5238):954-60. PMID 7481799. Estructura de la proteína G heterotrímera Gi alfa 1 beta 1 gamma 2. Cell. 1995 Dic 15;83(6):1047-58. PMID 8521505. GAIP y RGS4 son proteínas GTPasa-activantes para la subfamilia Gi subfamily de subunidades proteínicas G alfa. Cell. 1996 Ago 9;86(3):445-52. PMID 8756726. Estructura cristalina del activador de adenililo ciclasa Gsalfa. Science. 1997 Dic 12;278(5345):1943-7. PMID 9395396. Estructura cristalina de los dominios catalítico de adenililo ciclasa en un complejo con Gsalfa.GTPgammaS. Science. 1997 Dic 12;278(5345):1907-16. PMID 9417641. Categoría: Premio Nobel de Fisiología o Medicina |
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