Aminoácido

Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensacion que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos restos aminoacidicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente para formar un polipéptido.

Los aminoácidos están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena R de composición variable, que determina las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes. En los aminoácidos naturales, el grupo amino y el grupo carboxil se unen al mismo carbono que recibe el nombre de alfa asimétrico.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos. Se hablará de proteína cuando la cadena polipeptídica supere los 50 aminoácidos o el peso molecular total supere los 5.000 uma. Existen unos 20 aminoácidos distintos componiendo las proteínas. La unión química entre aminoácidos en las proteínas se produce mediante un enlace peptídico. Ésta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto del retículo endoplasmático como del citosol.

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Estructura general de un aminoácido

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa (en negro) unido a: un grupo carboxilo (rojo), un grupo amino (verde), un hidrogeno (negro) y la cadena lateral (azul), tal como se muestra a continuación:

donde "R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se les denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH₂) se encuentra a un atomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH, por eso, en el pH de la célula, prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa se encuentran en equilibrio, y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En éste estado se dice que el aminoácdio se encuentra en su forma de zwitterion.

Clasificación

Existen muchas formas de clasificar los aminoacidos, las dos formas que se presentan a continuacion son las mas comunes.

Según las propiedades de su cadena

  Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

• Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser,S), Treonina (Thr,T), Cisteína (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y).

• Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina (Phe,F) y Triptófano (Trp,W).

• Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp,D) y Ácido glutámico (Glu,E).

• Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H).

• Aromáticos: Fenilalanina (Phe,F), Tirosina (Tyr,Y) y Triptofano (Trp,W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Según su obtención

A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se les llama esenciales, la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoacidos esenciales son:

• Valina (Val)
• Leucina (Leu)
• Treonina (Thr)
• Lisina (Lys)
• Triptófano (Trp)
• Histidina (His)
• Fenilalanina (Phe)
• Isoleucina (Ile)
• Arginina (Arg) (Requerida en niños y talvez ancianos)
• Metionina (Met)

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se les conoce como No Esenciales y son:

• Alanina (Ala)
• Prolina (Pro)
• Glicina (Gly)
• Serina (Ser)
• Cisteina (Cys)
• Asparagina (Asn)
• Glutamina (Gln)
• Tirosina (Tyr)
• Ácido aspártico (Asp)
• Ácido glutámico (Glu)

Estas clasificaciones varian según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.

Los datos actuales, en cuanto a numero de aminoacidos (aa) y de enzimas de ARNt sintetasas, contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22aa distintos que intervienen en la composicion de las cadenas polipeptidicas y que las enzimas ARNt sintetasas que no son siempre exclusivas para cada aa. El aa número 21 es la Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el numero 22 la Pirrolisina, que aparece solo en archaebacteria.

Aminoácidos no proteicos

Hay aminoácidos que no se consideran proteicos y aparecen en algunas proteínas. Son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como uno de los aminoácidos proteicos y, después de haber sido formada la proteína, se modifican químicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina.

Algunos aminoácidos no proteicos se utilizan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-alanina o la biotina.

Propiedades

• Ácido-básicas.

Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.

Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 a este valor de pH su carga neta será cero

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

• Ópticas.

Todos los aminoácidos excepto la glicina, tienen el carbono alfa asimétrico lo que les confiere actividad óptica; esto es, que desvian el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada se refracta en la molécula. Si el plano es a la derecha, se denominarán dextrógiras y las que lo desvian a la izquierda se denominan levógiras. Además, cada aminoácido puede presentar configuración D o L dependiendo de la posicion del grupo amino en el plano. Esta última configuracion D o L es independiente de las formas dextrógira o levógira.

Según el isómero, desviará el rayo de luz polarizada hacia la izquierda (levógiro) o hacia la derecha (dextrógiro) el mismo número de grados que su esteroisómero. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D. La configuración D o L depende de la posición del grupo amino (L si está a la izquierda según la representación de Fisher)

• Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).

Las que afectan al grupo amino (desaminación).

Las que afectan al grupo R.

Aminoácidos codificados en el genoma

Los aminoácidos que están codificados en el genoma de la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.

Sin embargo, hay algunas pocas excepciones. En algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina.^{[1] [2] [3]}

Reacciones de los aminoácidos

En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la transformación depende de las enzimas, las cuales tienen en común el uso de la coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:

1. la transaminación (transaminasa): Necesita la participación de un α-cetoácido.
2. la descarboxilación
3. la racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las proteínas de un ser vivo los aminoácidos están presentes únicamente en la forma estructural levógira (L), en las bacterias podemos encontrar D-aminoácidos.

Referencias

Notas

1. ↑ [http://web.utah.edu/unews/releases/02/may/amino.html 22nd Amino Acid Reflects Genetic Versatility University of Utah Geneticists Write Science Commentary on Discovery], Universidad de Utah
2. ↑ Un nuevo aminoácido natural llamado pirrolisina, Ciencia15
3. ↑ Síntesis Proteica, Facultad de Agroindustrias de la Universidad Nacional del Nordeste.

Véase también

• Nomenclatura de aminoácidos
• Aminoácidos esenciales
• Anexo:Aminoácidos

Referencias bibliográficas

• Rodríguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las proteínas. Consultado el 11/1/2002.
• Leninhger Principios de bioquímica, Omega, Barcelona, 2000.
• Pato Pino Bioquímica II, Alfa, Buenos Aires, 2008.

Enlaces externos

• Estructura de las proteínas