Succinato deshidrogenasa

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La succinato deshidrogenasa o succionato coenzima Q reductasa es una flavoproteína ligada a la membrana interna mitocondrial que interviene en el ciclo de Krebs y en la cadena de transporte de electrones y que contiene FAD (flavín-adenín-dinucleótido) unido covalentemente. Posee un peso molecular de alrededor de 100 kDa, y contiene una molécula de FAD, ocho átomos de hierro y ocho átomos de azufre lábiles frente a los ácidos. El enzima posee dos subunidades, cuyos pesos moleculares son 30 kDa y 70 kDa respectivamente. La subunidad mayor de la succinato deshidrogenasa contiene FAD, cuatro átomos de hierro y cuatro átomos de azufre ácido-lábiles. La subunidad menor es una ferro-sulfuro-proteína que contiene cuatro átomos de hierro y cuatro de azufre ácido-lábiles.

La molécula de FAD del enzima, es el aceptor de electrones de la reacción. En general la función bioquímica del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras que el NAD⁺ oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. Esto es debido a que la oxidación de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) es suficiente exergónica como para reducir el FAD a FADH₂, pero no para reducir el NAD⁺ a NADH. Es poco usual hallar una unión covalente entre el FAD y una proteína; en la mayoría de los casos, el FAD se encuentra unido a su enzima asociado de forma no covalente (unión débil y transitoria). por lo que en este caso el FAD actúa como grupo prostético y no como un coenzima móvil, como lo hace normalmente.

  El FADH₂ de la succinato deshidrogenasa, al no poder desprenderse del enzima, debe oxidarse nuevamente in situ. El FADH₂ cede sus dos hidrógenos a la ubiquinona (coenzima Q) que se reduce a ubiquinol (QH₂) y abandona el enzima, difundiendo en la bicapa lipídica hasta alcanzar en siguiente complejo enzimático de la cadena respiratoria.

La succinato deshidrogenasa actúa separando los átomos de hidrógeno que se hallan en posición trans de los átomos de carbono metilénicos del succinato.

Este enzima posee algunas características de un enzima alostérico: es activada por el succinato, el fosfato, el ATP y el coenzima Q reducido , y es inhibido por el malonato, un análogo estructural del succinato.