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Complejo de ataque a membrana



 El complejo de ataque a membrana o (MAC) se forma típicamente en la superficie de una célula bacteriana patógena invasora como resultado de la activación del sistema del complemento. Es una de las vías finales del sistema inmunitario y como resultado de su formación se produce la lisis (muerte) celular del objetivo.

Tabla de contenidos

Estructura y función

  Está compuesto por un complejo multiproteico de cuatro proteínas del complemento (C5b, C6, C7 y C8) que se unen a la superficie exterior de la membrana plasmática, además de múltiples copias de una quinta proteína (C9), que se unen entre si formando un tubo que pasa a través de la membrana. Todas las proteínas del complemento, de la C6 a la C9, y también la perforina pertenecen la la superfamilia MACPF, que se caracterizan por contener un motivo estructural también denominado dominio MACPF, que es homóloga a la citolisina dependiente de colesterol de las bacterias Gram +[1] [2] La fórmula de composición del complejo multiproteico es (C5b678) 1 (C9) n. El Factor de Restricción Homólogo (HRF) y la proteína CD59 o protectina inhiben la formación del complejo de ataque a membrana.

La estructura anular de MAC, actuando como un canal a través de la membrana permite la libre difusión de moléculas en ambos lados de la célula, lo que distorsiona su ambiente interno matándola rápidamente.

Iniciación: C5-C7

El complejo de ataque a membrana se incia cuando la proteína del complemento, C5 convertasa, escinde C5 en C5a y C5b.

Otra proteína del complemento, C6, se une a C5b.

Al complejo C5bC6 se le une C7.

Este ensamblaje altera la configuración molecular de las proteínas exponiendo una zona hidrofóbica de C7 que permite a éste insertarse en la bicapa de fosfolípidos del patógeno.

Polimerización: C8-C9

Al unirse los componentes del complemento C8 y C9 quedan expuestos motivos hidrofóbicos similares al de C7, de modo que también se pueden insertar en la bicapa.

C8 es un complejo formado por dos proteínas CD8 beta y C8 alfa-gamma.

C8 alpha-gamma tiene una área hidrofóbica que se inserta en la bicapa. C8 alfa-gamma induce la polimerización de entre 10 y 16 moléculas de C9 en una estructura en forma de poro conocida como complejo de ataque a membrana.


Referencias

  1. ↑ Tschopp J, Masson D, Stanley KK (1986). "Structural/functional similarity between proteins involved in complement- and cytotoxic T-lymphocyte-mediated cytolysis". Nature 322 (6082): 831–4. DOI:10.1038/322831a0.
  2. ↑ Carlos J. Rosado, Ashley M. Buckle, Ruby H. P. Law, Rebecca E. Butcher, Wan-Ting Kan, Catherina H. Bird, Kheng Ung, Kylie A. Browne, Katherine Baran, Tanya A. Bashtannyk-Puhalovich, Noel G. Faux, Wilson Wong, Corrine J. Porter, Robert N. Pike, Andrew M. Ellisdon, Mary C. Pearce, Stephen P. Bottomley, Jonas Emsley, A. Ian Smith, Jamie Rossjohn, Elizabeth L. Hartland, Ilia Voskoboinik, Joseph A. Trapani, Phillip I. Bird, Michelle A. Dunstone, and James C. Whisstock (2007). "A Common Fold Mediates Vertebrate Defense and Bacterial Attack". Science 317: 1548. DOI:10.1126/science.1144706.

Enlaces externos

  • http://www.lib.mcg.edu/edu/esimmuno/ch2/lysis.htm
  • Bibliografía en español en Infodoctor
 
Este articulo se basa en el articulo Complejo_de_ataque_a_membrana publicado en la enciclopedia libre de Wikipedia. El contenido está disponible bajo los términos de la Licencia de GNU Free Documentation License. Véase también en Wikipedia para obtener una lista de autores.
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