Glicosilación proteica

La Glicosilación o Glucosilación proteíca se trata del proceso de adición de Carbohidratos a una proteína. Las proteínas a las que se le ha añadido una cadena de glúcidos (Glicoproteínas), su finalidad es ser secretada o formar parte de la superficie celular, aunque proteínas nucleares y citosólicas también pueden estar glicosiladas. Los carbohidratos de las glicoproteínas tienen funciones importante en el plegamiento de proteínas en el retículo endoplasmático rugoso(REr), en el destino de la proteína en los compartimientos intracelulares y en las interacciones célula-célula.

Conocimientos adicionales recomendados

Guía de técnicas básicas de medición en el laboratorio

¿Cómo garantizar resultados de pesaje exactos cada día?

Cómo comprobar rápidamente el rendimiento de las pipetas

Tipos de glicoproteínas

Hay dos tipos: N-Glicoproteínas y O-Glicoproteínas, depeniendo del lugar de adición de los carbohidratos:

• N-glicoproteína: todos los carbohidratos se unen al grupo amino de la cadena lateral, del aminoácido asparagina, y la glutamina

• O-Glicoproteína: en este caso, el grupo hidroxilo de las cadenas laterales de los aminoácidos serina y treonina es el lugar de unión.

Los carbohidratos que se unen directamente a estos sitios son normalmente N-acetilglucosamina o O-acetilgalactosamina respectivamente.

Proceso

La glicosilación se lleva a cabo en el interior del reticulo endoplasmático rugoso. El primer paso es la translocación proteica (Introducción de la proteína a su interior). Mientras se introduce, se hace la transferéncia de un oligosacárido común, compuesto de 14 residuos (2 N-acetilglucosaminas, 3 glucosas y 9 manosas),a un aminoácido de asparagina de la proteína en síntesis.El oligosacárido es introducido al interior del REr, gracias a un lípido transportador de su membrana: el dolicol fosfato.

Una vez transferido a la proteína, en el proceso de la "maduración" de la proteína, este oligosacárido sufrirá unas modificaciones: perderá las 3 glucosas y 1 manosa.

Posteriormente las glicoproteínas pasaran al Aparato de Golgi, donde sufrirán modificaciones adicionales.

Esto es para el N-acetilglucosamina, losO-oligosacáridos se forman con la adición de un único azúcar compuesto por pocos residuos monosacáridos. La diferencia con la O- glucosilación, es que esta última ocurre directamente en el aparato de Golgi, y directamente en la proteína postraduccionalmente, adicionandose con un grupo hidroxilo al residuo de serina o 55treonina. Por el contrario la N- glucosilación empieza en el RER y termina en el Golgi, donde se empaqueta y exporta desde el Retículo trans-golgi como una proteína madura.