Holoproteína

Son proteínas que sólo presentan aminoácidos en su composición.

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Clasificaciones:

• Globulares.

Protaminas. Son pequeñas proteínas ricas en arginina y lisina, básicas. No se encuentran libres sino unidas a ácidos nucleicos (nucleoproteínas) y sólo se detectan en el núcleo celular.

Histonas. Son básicas, pero de peso molecular algo mayor. Constituyen junto a los ácidos nucleicos los cromosomas. Hay varios tipos diferenciados por la concentración de arginina y lisina, que son H1, H2A, H2B, H3, H4.

Albúminas. Presentan todos los aminoácidos, pero el contenido en glicina es escaso. Sirven de transporte de sustancias, desempeñan funciones nutritivas.

Globulinas. Son ricas en ácido aspártico y ácido glutámico, por tanto ácidas. Tienen funciones defensivas. Pueden unirse a glúcidos formando las alfa, beta y gamma globulinas.

• Fibrilares. Sólo tienen estructura primaria y secundaria. Se pueden dividir en dos grupos.

Insolubles o escleroproteínas. Destacan:

Alfa-queratinas. Tienen función protectora. Forman pelos, plumas, cuernos, uñas. Tienen composición rica en cisteína.

Beta-queratinas. No poseen tanta cisteína y son menos resistentes.

Colágeno. Es la proteína más abundante en mamíferos. Se encuentra en el tejido conjuntivo. Está formada por unidades de tropocolágeno y presenta estructura secundaria característica (hélice de colágeno).

Elastina. Se encuentra en el tejido conjuntivo y es responsable de las fibras elásticas. Está formada por unidades básicas de tropoelastina. Aparece en tendones, ligamentos, en la pared de las arterias.

Solubles.

Fibrinógeno. Su polimerización forma una red de fibrina que establece la etapa final de la coagulación sanguínea.

Miosina y actina. Son responsables de la contracción muscular.