Laminina

La laminina es una glicoproteína que forma parte de la lámina basal asociada a otras proteínas como el colágeno, entactina, proteoglucanos y fibronectinas. Tiene una longitud de 120 nm, y atraviesa toda las capas de la lámina basal. Su función sería la de anclar las células epiteliales a la lámina densa pues tiene sitios de unión para moléculas de integrinas de la membrana celular de la base celular.

Laminina I

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La laminina I es una gran complejo proteico flexible formado por tres largas cadenas polipeptídicas (α, β, γ) dispuestas en forma de cruz y unidas mediante puentes disulfuro. Cada una de las cadenas polipeptídicas esta constituida por más de 1500 aminoácidos; se han identificado 5 tipos de cadenas α, 3 de tipo β y 3 tipos de cadena γ, las cuales pueden asociarse formando 45 isoformas diferentes de laminina; algunas de ellas han sido caracterizadas y presentan una distribución tisular característica.

La laminina-I es un componente de la mayoría de los heterotrímeros cuya importancia queda de manifiesto por la muerte que se observa en embriones que carecen de la proteína, los cuales son incapaces de formar una lamina basal. Además la laminina tiene diferentes dominios funcionales, uno de los cuales presenta alta afinidad por el perlecano, otros por el nidógeno y al menos dos por el receptor celular de la laminina.

La composición exacta de la lámina basal varía de un tejido a otro, e incluso de una región a otra en la misma lamina, pero la mayoría de las láminas basales maduras contienen colágeno de tipo IV, proteoglucanos del tipo heparán sulfato (perlecano) y glucoproteínas como la laminina y el nidógeno.

Laminina II

Estudios recientes relacionan la laminina II, muy abundante en los nervios periféricos y en el músculo estriado, como el lugar de unión de Mycobacterium leprae (responsable de la lepra) siendo esta laminina la entrada de acción de esta enfermedad.