Peptidasa

Las peptidasas (antes conocidas como proteasas) son enzimas que rompen los enlaces peptídicos de las proteínas. Usan una molécula de agua para hacerlo y por lo tanto se clasifican como hidrolasas.

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Las peptidasas se encuentran naturalmente en organismos vivos, donde se usan para la digestión molecular y la reducción de proteínas no deseadas. Las peptidasas pueden romper ya sea enlaces peptídicos específicos (Proteólisis limitada), dependiendo en la secuencia de aminoácidos de la proteína, o pueden reducir un péptido completo a aminoácidos. (proteólisis ilimitada)

La función de las peptidasas es inhibida por enzimas inhibidoras de proteasas.

Los inhibidores de proteasas naturales no se deben confundir con los inhibidores de proteasas usados en la terapia anti-retroviral. Algunos virus, incluyendo al VIH, dependen de las proteasas en sus ciclos reproductivos, es por eso que los inhibidores de proteasas se desarrollan como métodos antivirales.

Como las peptidasas son en sí mismas péptidos, es natural preguntarse si las peptidasas se pueden degradar. Es un hecho conocido que muchas peptidasas se desdoblan a sí mismas. Esto puede ser un método importante de regulación de la actividad de las peptidasas.

Clasificación de las peptidasas

Las peptidasas -según la base de datos MEROPS^[1] - se clasifican de acuerdo a las similitudes de su estructura tridimensional. Estas incluyen los Clan que contienen todas las peptidasas que se han originado de un mismo ancestro común de peptidasas. Si la estructura tridimensional no está disponible, la clasificación se hace basándose en el orden de los residuos catalíticos de la cadena peptídica y las secuencias que los flanquean.

• Serin peptidasas
• Treonin peptidasas
• Cistein peptidasas
• Aspartil peptidasas
• Metalopeptidasas
• Glutamil peptidasas
• Mixtas con un tipo catalítico (Serin, Cistein, Treonin)

Entre los Clan se agrupan las Familias que es un grupo de peptidasas homólogas. La homología se basa en similitudes significantes de las secuencia de aminoácidos. La Treonin y Glutamil peptidasas no fueron descritas hasta 1995 y 2004, respectivamente. El mecanismo usado para romper un enlace peptídico implica hacer de un residuo del aminoácido que tenga Cisteina y Treonina (peptidasas) o una molécula de agua (Aspartil, Metalo- y Glutamil peptidasas) nucleofílicas, de modo que pueda atacar al grupo carbonil del péptido. Un modo de hacer nucleófilos es mediante una triada catalítica, en donde un residuo de histidina es usado para activar la serina, cisteína o treonina como nucleófilo.

Función

Las peptidasas estan presentes en todos los organismos y constituyen del 1-5% del contenido del genoma. Estas enzimas están implicadas en una multitud de reacciones fisiológicas desde la simple digestión de las proteínas de los alimentos hasta cascadas altamente reguladas (ejm.: cascada de coagulación sanguínea, el sistema del complemento, vías de la apoptosis y la cascada que activa la Profenoloxidasa del invertebrado). Las peptidasas pueden romper enlaces peptídicos específicos (proteólisis limitada), dependiendo de la secuencia de aminoácidos de la proteína; así como también derrumbar un péptido completo de aminoácidos (proteólisis ilimitada).

Referencias

1. ↑ MEROPS - the Peptidase Database