Descrita la estructura atómica de una enzima que puede ser empleada para producir leche sin lactosa
Un equipo liderado por el CSIC y el CNIO ha observado en detalle la estructura molecular de β-galactosidasa
Investigadores del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) y el Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas (CNIO) han dilucidado mediante criomicroscopía electrónica la estructura molecular de una enzima capaz de hidrolizar o descomponer la lactosa. Los resultados del trabajo suponen un avance en la búsqueda de nuevas formas de obtener leche y derivados lácteos sin lactosa.

La intolerancia a la lactosa es un trastorno digestivo común que afecta a una gran proporción de la población humana adulta.
CSIC Comunicación
“La intolerancia a la lactosa es un trastorno digestivo común que afecta a una gran proporción de la población humana adulta. La gravedad de los síntomas varía de persona a persona, y depende de la susceptibilidad al azúcar y la cantidad ingerida. Por esa razón, en el campo de la biotecnología ha adquirido gran importancia el estudio de enzimas que se pueden usar para la producción de leche y derivados lácteos sin lactosa, como es la β-galactosidasa de la bacteria Thermotoga maritima o TmLac”, explica Julio Polaina, investigador del CSIC en el Instituto de Agroquímica y Tecnología de Alimentos.
Rafael Fernández-Leiro, del CNIO, añade: “Hemos empleado la técnica de criomicroscopía electrónica o Cryo EM, que se ha convertido en una alternativa a la difracción de rayos X tradicionalmente empleada para resolver la estructura de macromoléculas a alta resolución. La estructura de la enzima TmLac se había intentado resolver anteriormente sin éxito. Gracias a la Cryo EM hemos podido resolver su estructura con una resolución de dos ángstroms, una de las más altas resoluciones conseguidas hasta la fecha empleando esta técnica y que nos permiten ver en detalle la estructura atómica de esta enzima”.
“Nuestra innovación supone una importante contribución a la salud y bienestar de la extensa población que presenta distintos grados de intolerancia a la lactosa. Un siguiente paso es el diseño de enzimas híbridas que puedan unirse de manera eficiente a diferentes soportes sólidos y así emplearse para distintas aplicaciones”, concluye Julia Sanz-Aparicio, del Instituto de Química-Física Rocasolano del CSIC.
Publicación original
Samuel Míguez Amil, Elena Jiménez-Ortega, Mercedes Ramírez-Escudero, David Talens-Perales, Julia Marín-Navarro, Julio Polaina, Julia Sanz-Aparicio y Rafael Fernández-Leiro; "The cryo-EM Structure of Thermotoga maritima β‑Galactosidase: Quaternary Structure Guides Protein Engineering."; ACS Chem. Biol.
Noticias más leídas
Publicación original
Samuel Míguez Amil, Elena Jiménez-Ortega, Mercedes Ramírez-Escudero, David Talens-Perales, Julia Marín-Navarro, Julio Polaina, Julia Sanz-Aparicio y Rafael Fernández-Leiro; "The cryo-EM Structure of Thermotoga maritima β‑Galactosidase: Quaternary Structure Guides Protein Engineering."; ACS Chem. Biol.
Organizaciones
Más noticias del departamento ciencias

Reciba la química en su bandeja de entrada
Al enviar el formulario, se muestra usted de acuerdo con que LUMITOS AG le envíe por correo electrónico el boletín o boletines seleccionados anteriormente. Sus datos no se facilitarán a terceros. El almacenamiento y el procesamiento de sus datos se realiza sobre la base de nuestra política de protección de datos. LUMITOS puede ponerse en contacto con usted por correo electrónico a efectos publicitarios o de investigación de mercado y opinión. Puede revocar en todo momento su consentimiento sin efecto retroactivo y sin necesidad de indicar los motivos informando por correo postal a LUMITOS AG, Ernst-Augustin-Str. 2, 12489 Berlín (Alemania) o por correo electrónico a revoke@lumitos.com. Además, en cada correo electrónico se incluye un enlace para anular la suscripción al boletín informativo correspondiente.