Se ha descubierto un nuevo tipo de interacción en las enzimas productoras de hidrógeno
Los hallazgos deberían ayudar a desarrollar catalizadores de hidrogenasa miniaturizados más eficientes en el futuro
En las enzimas de la hidrogenasa, los transportes de protones y electrones se han considerado hasta ahora como eventos separados. Sin embargo, el acoplamiento es la clave del éxito en este caso.
El equipo de Bochum ha obtenido nuevos conocimientos sobre la función de las enzimas productoras de hidrógeno, como las que se encuentran en las algas verdes.
© RUB, Marquard
Las hidrogenasas pueden convertir el hidrógeno tan eficientemente como los catalizadores de platino, que son muy caros. Con el fin de hacerlos utilizables para aplicaciones biotecnológicas, los investigadores están descifrando en detalle cómo funcionan. Un equipo de la Ruhr-Universität Bochum y de la Universidad de Oxford informa ahora en la revista "Proceedings of the National Academy of Sciences" (PNAS) que la transferencia de protones y electrones por parte de la enzima tiene lugar separada espacialmente, pero sin embargo está acoplada y, por lo tanto, es un factor decisivo para la eficiencia.
Los productores de hidrógeno más eficientes
La llamada clase de [FeFe]-hidrogenasas, que se encuentran, por ejemplo, en las algas verdes, son los productores de hidrógeno más eficientes de la naturaleza. Pueden producir y dividir el hidrógeno. La reacción química real tiene lugar en el sitio activo enterrado en lo profundo de la enzima. "Los electrones y protones requeridos para la reacción deben por lo tanto encontrar una manera eficiente de llegar allí", explica el Dr. Oliver Lampret del Grupo de Investigación de Fotobiotecnología en Bochum, uno de los autores del artículo. El transporte de electrones tiene lugar a través de un cable eléctrico, por así decirlo, que consiste en varios grupos de hierro y azufre. Los protones son transportados al centro activo a través de una vía de transferencia de protones que consiste en cinco aminoácidos y una molécula de agua.
"Aunque se sabía que existía un mecanismo de transferencia de electrones acoplado a los protones, los investigadores habían asumido hasta ahora que el acoplamiento sólo tiene lugar en el propio centro activo", dice el Profesor Thomas Happe, Jefe del Grupo de Investigación en Fotobiotecnología.
La ingeniería de las proteínas hace visible el acoplamiento
El equipo manipuló las hidrogenasas de tal manera que la transferencia de protones fue significativamente más lenta, pero el hidrógeno aún podía ser convertido. Usando electroquímica dinámica, mostraron que la conversión de hidrógeno disminuyó significativamente y, más importante aún, se necesitaban importantes sobrepotencias para catalizar la producción o división del hidrógeno. Al manipular la vía de transferencia de protones, los investigadores habían reducido indirectamente la tasa de transferencia de electrones.
"Como las dos rutas de transferencia están separadas espacialmente, asumimos que un acoplamiento cooperativo a largo plazo de ambos procesos es necesario para una catálisis eficiente", concluye Oliver Lampret. Los hallazgos deberían ayudar a desarrollar catalizadores de hidrogenasa miniaturizados más eficientes en el futuro.
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