Entender la evolución de las enzimas abre el camino a la química verde
La evolución hace que las enzimas de diseño sean más potentes, abriendo el camino a los catalizadores a medida
Investigadores de la Universidad de Bristol han demostrado que la evolución en el laboratorio puede dar lugar a enzimas muy eficaces para reacciones nuevas en la naturaleza, lo que abre la puerta a formas novedosas y más respetuosas con el medio ambiente de fabricar fármacos y otras sustancias químicas.
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Hasta ahora, los científicos habían diseñado catalizadores proteínicos desde cero utilizando ordenadores, pero éstos eran mucho menos capaces que las enzimas naturales. Para mejorar su rendimiento, se puede utilizar una técnica llamada evolución de laboratorio, de la que fue pionera la ingeniera química estadounidense Frances Arnold y por la que recibió el Premio Nobel en 2018. La evolución dirigida imita la selección natural, permitiendo a los científicos utilizar el poder de la biología para mejorar la capacidad de las proteínas para llevar a cabo tareas como catalizar una reacción química específica.
Pero aunque el equipo de investigación había utilizado recientemente la evolución en el laboratorio para mejorar una enzima diseñada en más de 1.000 veces, se desconocía cómo la evolución potencia su actividad. Hasta ahora.
El autor principal, el profesor Adrian Mulholland, de la Facultad de Química de Bristol, dijo: "La evolución puede hacer que los catalizadores sean mucho más activos. La cuestión es que la evolución funciona de forma misteriosa: por ejemplo, las mutaciones que aparentemente mejoran la catálisis suelen implicar cambios en aminoácidos alejados del sitio activo donde se produce la reacción".
"Queríamos entender cómo la evolución puede transformar los biocatalizadores de diseño ineficientes en enzimas altamente activas", dijo el primer autor del estudio, el Dr. Adrian Bunzel.
Para ello, el equipo internacional de investigación de Bristol, la ETH de Zúrich y la Universidad de Waikato (NZ) recurrió a simulaciones moleculares por ordenador. "Éstas demuestran que la evolución cambia la forma en que se mueve la proteína: su dinámica. En pocas palabras, la evolución "afina" la flexibilidad de toda la proteína", añadió.
El equipo también identificó la red de aminoácidos de la proteína responsable de este "ajuste". Estas redes comprenden partes de la proteína que han sido modificadas por la evolución.
El Dr. Bunzel dijo: "Tras la evolución, toda la proteína parece trabajar conjuntamente para acelerar la reacción. Esto es importante porque cuando diseñamos enzimas, a menudo nos centramos sólo en el sitio activo y nos olvidamos del resto de la proteína".
El profesor Mulholland añadió: "Este tipo de análisis podría ayudar a diseñar enzimas 'de novo' más efectivas, para reacciones que antes no podíamos dirigir".
La investigación, publicada en Nature Chemistry, revela cómo la evolución hace que las enzimas de diseño sean más potentes, lo que abre el camino a catalizadores a medida para la química verde.
Los investigadores utilizarán ahora sus hallazgos para ayudar a diseñar nuevos catalizadores proteicos.
Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.
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