Nuevos hallazgos sobre la enzima que descompone el plástico PET
Los científicos aumentan la eficiencia: Empresa emergente en preparación
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Un equipo de investigadores de la Universidad de Leipzig ha descubierto cómo funciona una enzima capaz de descomponer el PET y ha aumentado aún más la eficacia de este biocatalizador. Los científicos informan de sus hallazgos en el número actual de la revista Nature Communications.
"Nuestro artículo anterior sobre el descubrimiento de esta enzima en el verano de 2021 ya causó grandes olas", afirma el Dr. Christian Sonnendecker, que desempeñó un papel clave en la primera publicación. "Este extraordinario trabajo en equipo se convirtió en el artículo de investigación más exitoso hasta la fecha en la revista ChemSusChem".
Para entender cómo funciona el biocatalizador, el autor principal, Konstantin Richter, utilizó primero cristales para dilucidar la estructura espacial de la enzima en su tesis doctoral. "En cierto modo, estábamos dando continuidad a la determinación de la primera estructura de una enzima degradadora de PET", explica el profesor Norbert Sträter, que dirige las investigaciones cristalográficas. "Eso fue hace casi diez años, cuando Wolfgang Zimmermann estableció esta investigación biotecnológica de enzimas en Leipzig. Por aquel entonces, casi nadie la tenía en su radar".
Para extraer de las estructuras cristalinas estáticas los secretos de la eficacísima aceleración de la reacción de PHL7, Christian Sonnendecker contó con la ayuda de otros expertos en su investigación. Los grupos de trabajo dirigidos por Georg Künze y Christian Wiebeler utilizaron simulaciones por ordenador de la dinámica de proteínas, así como cálculos de química cuántica, para comprender el mecanismo de reacción y, en particular, la contribución de cada aminoácido a la unión del polímero PET, y diseñar mejores enzimas. "Estas predicciones y cálculos son extremadamente útiles para mejorar racionalmente una enzima", explica Sonnendecker, "pero al final, por supuesto, decide el experimento".
Hubo una coincidencia considerable entre los datos experimentales y los cálculos teóricos. "Realizamos los cambios propuestos en la enzima mediante ingeniería genética y pudimos aumentar aún más tanto su actividad como su estabilidad, lo que es enormemente importante para las aplicaciones técnicas". Una unión demasiado fuerte de la enzima al sustrato plástico polimérico sería contraproducente, explica el bioquímico en relación con el mecanismo de deslizamiento propuesto, según el cual un canal de unión conduce el sustrato al centro activo. "A veces menos es más", dice Sonnendecker.
A la pregunta de qué depara el futuro a la investigación, Sonnendecker explica sus planes para la red de investigación interdisciplinar: "Junto con el experto Jörg Matysik, queremos utilizar métodos recientemente desarrollados de espectroscopia de resonancia nuclear para investigar la unión de la enzima al polímero sustrato. Esto acercará más que nunca nuestros experimentos a los procesos reales de interacción proteína-plástico". Ya se está trabajando en la tercera generación de la enzima, ampliando el diseño racional humano para incluir la predicción automática mediante inteligencia artificial. "Para ello, disponemos de métodos de cribado completamente nuevos, como la llamada plataforma de espectroscopia de impedancia desarrollada recientemente por Ronny Frank, que alimenta a la IA con datos de entrenamiento de alta calidad", explica Sonnendecker.
Sin embargo, el joven investigador del Instituto de Química Analítica de la Universidad de Leipzig ve el futuro sobre todo en los bioplásticos, que se basan en materias primas renovables en lugar de las derivadas del petróleo y son más biodegradables desde el principio. Se está creando una empresa para hacer realidad su visión. "A medio plazo, estamos estableciendo una alternativa tecnológica a la industria del plástico dominada por los fósiles y creando un almacenamiento artificial deCO2 ", dice Sonnendecker, que ve un "futuro verde con vistas a las materias primas de origen vegetal".
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