El mecanismo de las bacterias formadoras de hielo
Los investigadores descubren el mecanismo de las bacterias que nuclean el hielo
Unas "proteínas nucleadoras de hielo" producidas por ciertas bacterias son capaces de controlar el punto de congelación del agua con tanta eficacia que ningún otro material conocido puede competir con ellas. Un equipo interdisciplinar dirigido por Konrad Meister, del Instituto Max Planck de Investigación de Polímeros, ha descubierto cómo funcionan estas proteínas y cómo puede regularse su actividad con precisión. Sus hallazgos demuestran que basta un puñado de proteínas ensambladas para alcanzar la máxima actividad, y que estas proteínas se ensamblan preferentemente en condiciones inducidas específicamente.
La congelación del agua no sólo requiere temperaturas inferiores a 0 °C, sino también un núcleo de hielo inicial que desencadene la cristalización. Sin este núcleo crucial, el agua puede permanecer líquida mediante un fenómeno conocido como superenfriamiento, incluso hasta los gélidos -40 °C. La naturaleza ha desarrollado intrigantes mecanismos para evitar el superenfriamiento fomentando la formación de núcleos de hielo, sobre todo en ciertos tipos de bacterias. Estos microorganismos utilizan proteínas especializadas en la formación de núcleos de hielo (INP) situadas en su membrana externa para mimetizar las moléculas de agua en estructuras similares al hielo. Pero para que sirvan de plantillas eficaces para los cristales de hielo, varias INP tienen que reunirse en agregados. Las observaciones experimentales sugieren que sólo existen dos tamaños de agregados, siendo el mayor de estas estructuras altamente ordenadas el que permite que el agua se congele a temperaturas cercanas a 0 °C.
Sin embargo, no estaba claro cuántas proteínas se necesitan para estos agregados ni cómo se ensamblan realmente. Investigadores dirigidos por Konrad Meister, jefe de grupo del Instituto Max Planck de Investigación de Polímeros y profesor de la Universidad Estatal de Boise (EE.UU.), han abordado ahora estas cuestiones mediante un enfoque interdisciplinar. Examinaron de cerca la actividad de bacterias de la especie Pseudomonas syringae al enfriarlas a -30 °C y descubrieron que hay más de las dos clases de agregados que se sospechaban en un principio.
Dado que la estructura exacta de la INP sigue sin determinarse experimentalmente, se utilizaron predicciones estructurales de última generación para modelizar la estructura de la proteína. El equipo de investigación dirigido por Valeria Molinero, de la Universidad de Utah, utilizó este modelo como base de métodos computacionales de vanguardia para determinar los tamaños críticos de los agregados necesarios para la actividad de congelación observada, lo que permitió comprender mejor la relación entre la estructura y la función de las proteínas.
La investigación reveló que inicialmente se forman dímeros muy estables, compuestos por dos proteínas. Estos dímeros actúan después como bloques de construcción, ensamblándose en estructuras mayores mediante interacciones electrostáticas. Sorprendentemente, el estudio descubrió que los agregados compuestos por sólo seis proteínas son suficientes para iniciar el proceso de congelación con una eficacia excepcional.
El equipo interdisciplinar de investigadores encontró además la forma de promover la formación de agregados mayores estabilizando el pH y añadiendo sales simples. Este conocimiento es muy relevante para aplicaciones como la producción de nieve artificial, ya establecida. "Por primera vez, hemos podido potenciar la actividad de los nucleadores de hielo bacterianos y mejorar su estabilidad frente a condiciones ambientales fluctuantes", afirma Galit Renzer, autora principal del estudio. "Esto no sólo abre nuevas oportunidades para aplicaciones innovadoras como la crioconservación, sino que también aporta valiosas ideas para hacer frente a los impactos del cambio climático".
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