El huevo en el haz de rayos X
Un innovador estudio con resolución temporal revela la formación de redes y la dinámica de las proteínas
Utilizando la fuente de luz de rayos X PETRA III del DESY, un equipo de investigación ha analizado los cambios estructurales de los huevos durante la cocción. El estudio muestra cómo las proteínas de las claras de huevo de gallina se despliegan y se entrecruzan durante el calentamiento para formar una estructura sólida. El innovador método de investigación es interesante tanto para la industria alimentaria como para el amplio campo de los análisis de proteínas en la investigación, como ha demostrado la cooperación de los grupos de Frank Schreiber de la Universidad de Tubinga y Christian Gutt de la Universidad de Siegen junto con investigadores del DESY y del láser de rayos X europeo XFEL con dos publicaciones científicas en la revista "Physical Review Letters".
Cuando se calienta, las proteínas de la clara de huevo de gallina, originalmente transparente, forman una red opaca de malla firme.
DESY
Los huevos son uno de los ingredientes más diversos para la alimentación. Pueden ser gel, espuma o comparativamente sólidos y también sirven de base para las emulsiones. A unos 80 grados Celsius, la clara de huevo ("albúmina") se vuelve sólida y también ópticamente opaca. Esto se debe a que las proteínas de la clara de huevo forman una estructura de red cuando se calientan. Para estudiar la estructura molecular exacta de las claras de huevo, se requiere una radiación de longitud de onda corta, como los rayos X, que penetra en la proteína opaca y cuya longitud de onda no es mayor que las estructuras que se estudian.
"Para entender el cambio estructural en detalle, hay que estudiar el fenómeno a escala micrométrica", explica la autora principal del primer estudio, la becaria Alexander von Humboldt Nafisa Begam, del grupo de Schreiber. Los investigadores utilizaron la espectroscopia de correlación de fotones de rayos X (XPCS) en una geometría específica para poder determinar simultáneamente la estructura y la dinámica de las proteínas en la proteína.
Para sus experimentos en la estación de medición P10 de PETRA III, los científicos utilizaron un huevo de gallina comercial y llenaron la proteína en un tubo de cuarzo de 1,5 milímetros de diámetro. "En el interior, la clara de huevo se calentó de forma controlada mientras la analizábamos con rayos X", informa el coautor Fabian Westermeier, del DESY. "El haz de rayos X se amplió así a 0,1 por 0,1 milímetros, para que la dosis de radiación no dañara las estructuras de las proteínas".
La medición muestra la dinámica de la proteína en la proteína durante un cuarto de hora aproximadamente. Según los resultados, la red de proteínas creció exponencialmente en los primeros casi tres minutos y alcanzó una meseta después de unos cinco minutos, en los que casi no se formaron más enlaces proteicos. El tamaño medio de la malla de la red de proteínas después de este tiempo era de unos 0,4 micrómetros (milésimas de milímetro).
En el segundo estudio, el equipo utilizó la técnica XPCS para investigar el autoensamblaje de soluciones proteicas en dominios ricos y pobres en proteínas como ejemplo de formación de estructuras en biología celular. En este caso, la dinámica dependiente de la temperatura pudo seguirse en función del tiempo. "Con una alta concentración de proteínas, la movilidad disminuye, lo que ralentiza la evolución de la separación de fases. Esto es importante para la dinámica particular del sistema", informa la autora principal, Anita Girelli, del grupo de Schreiber.
Los estudios, financiados por el Ministerio Federal de Educación e Investigación de Alemania (BMBF), no sólo revelan nuevos detalles sobre el cambio estructural de las proteínas, sino que también demuestran que el concepto de investigación puede utilizarse para otras muestras, como demuestra el segundo estudio. "La aplicación con éxito de la espectroscopia de correlación de fotones de rayos X abre una nueva vía para estudiar la dinámica de las biomoléculas, lo que es esencial para comprenderlas realmente", subraya Schreiber.
El DESY es uno de los principales centros de aceleración de partículas del mundo, que investiga la estructura y la función de la materia, desde la interacción de las partículas elementales más pequeñas, el comportamiento de los nuevos nanomateriales y las biomoléculas vitales hasta los grandes misterios del universo. Los aceleradores de partículas y los instrumentos de detección que DESY desarrolla y construye en sus instalaciones de Hamburgo y Zeuthen son herramientas únicas para la investigación: generan la luz de rayos X más potente del mundo, llevan las partículas a energías récord y abren nuevas ventanas al universo. El DESY es miembro de la Asociación Helmholtz, la mayor organización científica de Alemania, y está financiado en un 90% por el Ministerio Federal de Educación e Investigación y en un 10% por los estados de Hamburgo y Brandeburgo.
Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Alemán se puede encontrar aquí.
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